Was ist der unterschied zwischen myoglobin und hämoglobin

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Die allosterische Regulation der Sauerstoff-Bindung im Hämoglobin
Warum braucht man Hämoglobin und Myoglobin?
Was ist die Aufgabe von Myoglobin?
Warum ist die Affinität von Myoglobin größer als con Hämoglobin?
Was ist Hämoglobin einfach erklärt?

Die allosterische Regulation der Sauerstoff-Bindung im Hämoglobin

Hämoglobin und Myoglobin sind strukturell sehr ähnlich, aber während Myoglobin ein monomeres Protein ist, besteht Hämoglobin aus vier Untereinheiten (Tetramer). Dieser kompliziertere Molekülaufbau bewirkt das Auftreten neuer Eigenschaften, die vor allem mit der Regulation von Hämoglobin zusammenhängen. Die Fähigkeit zur Sauerstoff-Bindung wird beim Hämoglobin durch bestimmte Moleküle in der Umgebung beeinflusst: durch Protonen, durch CO2 und durch organische phosphorylierte Verbindungen. Diese regulatorisch wirksamen Moleküle binden an Stellen des Proteins, die von der Sauerstoff bindenden Häm-Gruppe weit entfernt sind. Eine derartige Wechselwirkung zwischen räumlich getrennten Zentren nennt man auch allosterische Wechselwirkung.

Allosterische Effekte spielen eine wichtige Rolle bei der Kontrolle und Verrechnung verschiedener Umgebungsparameter auf der molekularen Ebene biologischer Systeme. Hämoglobin ist ein typisches Beispiel für diese komplexe Regulation eines Proteins.

Die Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin begünstigt die Bindung weiterer Sauerstoff-Moleküle an dasselbe Molekül (= kooperative Bindung von Sauerstoff). Myoglobin dagegen zeigt keine Kooperativität und entsprechend wird ein hyperbolischer Kurvenverlauf beobachtet, wenn man die Sauerstoffsättigung gegen den Sauerstoff-Partialdruck aufträgt.
Die Affinität des Hämoglobins für Sauerstoff ist pH-abhängig und wird durch die CO2-Konzentration beeinflusst, die Affinität des Myoglobins nicht.
Die Affinität des Hämoglobins zum Sauerstoff wird auch durch organische phosphorylierte Verbindungen wie 2,3-Diphosphoglycerat (auch 2,3-Bisphosphoglycerat oder 2,3-DPG genannt) reguliert. Daraus resultiert eine geringere Sauerstoff-Affinität von Hämoglobin im Vergleich zum Myoglobin (das nicht durch 2,3-DPG reguliert wird).

Warum braucht man Hämoglobin und Myoglobin?

Etwa 70 Prozent des Eisens im Körper findet sich in Hämoglobin und Myoglobin. Hämoglobin ist das Protein in den roten Blutkörperchen, das für den Sauerstofftransport von der Lunge zu den Geweben verantwortlich ist. Myoglobin ist ein Protein in den Muskeln, das für die Speicherung von Sauerstoff verwendet wird.

Was ist die Aufgabe von Myoglobin?

Myoglobin kann Sauerstoff aufnehmen und wieder abgeben und ist verantwortlich für den intramuskulären Sauerstofftransport. Es übernimmt den Sauerstoff aus dem Blut vom Hämoglobin und gibt ihn am Ort der physiologischen Verbrennungsprozesse in den Muskelzellen wieder ab.

Warum ist die Affinität von Myoglobin größer als con Hämoglobin?

Im Gegensatz zu Hämoglobin ist Myoglobin ein Monomer und besteht aus nur einer β-Protein- kette. Mit dieser β-Kette ist auch nur ein Häm verknüpft. Da Myoglobin als Sauerstoffspeicher dient, hat es eine stärkere Affinität zu Sauerstoff als Hä- moglobin.

Was ist Hämoglobin einfach erklärt?

Das Hämoglobin, eine Eiweißverbindung (Protein), macht etwa 90 Prozent unserer roten Blutkörperchen (Erythrozyten) aus. Es besteht zu einem großen Teil aus Eisen und verleiht unserem Blut damit die typisch rote Farbe. Hämoglobin wird daher auch als roter Blutfarbstoff bezeichnet.